Белки - химический состав и структура

Что такое белки
Белки — это высокомолекулярные органические соединения (биополимеры), которые состоят из остатков альфа-аминокислот, соединенных между собой пептидной связью.
Напомним, что полимеры — это вещества, состоящие из «мономерных звеньев», соединённых в длинные макромолекулы химическими связями.
Мономеры можно представить как бусины, полимер — как цепочку бусин, нанизанную на нитку. А нитка — те самые химические связи.
Биополимер — это полимер природного происхождения, то есть его создала природа, а не человек. Проще говоря, белки — это сложные соединения молекул, созданные природой.
Углубляться в химические дебри в этой статье мы не станем, рассмотрим белки с точки зрения биологии.

Структура белков
У белков есть четыре типа структур, они идут от простой к сложной: от первичной к четвертичной. Все структуры белка строго последовательны: не может из первичной сразу образоваться третичная, минуя вторичную.
Так мы их и рассмотрим.
1) Первичная структура белка — это линейная цепочка аминокислот: те самые «бусики» на пептидной связи. В зависимости от порядка соединения аминокислот мы определяем тип белка, его свойства и функции.
В биологии нам важно только то, что аминокислоты — это амфотерные, то есть двойственные соединения. В зависимости от условий они могут проявлять как кислотные, так и щелочные свойства.
Представь, что с одной стороны молекулы аминокислоты — кислотный «хвост» (карбоксигруппа), а с другой — щелочной (аминогруппа).
Аминогруппа и карбоксигруппа притягиваются друг к другу, как магниты. Поэтому, когда молекулы аминокислот оказываются рядом, они моментально соединяются в цепь. Разные «хвосты» аминокислот соединяются пептидной связью как в фильме «Аватар».
Пептидная связь — это связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой.
Этой связью аминокислоты соединяются между собой в одну цельную структуру.
Запоминаем: первичная структура белка — это цепочка аминокислот, «бусики».
2) Вторичная структура — альфа-спираль или бета-складчатый слой.
Помнишь, мы сказали, что химические связи — как магниты?
Так вот, при формировании цепочки аминокислот некоторые атомы остаются свободными: это атомы азота и водорода. Они тоже притягиваются друг к другу.
Но цепочка уже образована, и разорвать её нельзя. Поэтому атомы азота и водорода, притягиваясь, соединяют разные места цепочки. Между ними образуется водородная связь.
В зависимости от того, как именно стягивается цепочка, вторичная структура белка либо складывается в бета-складчатый слой, либо образует альфа-спираль.
Бета-складчатый слой напоминает ступеньки, а альфа-спираль — пружинку.
Большинство белков имеют во вторичной структуре оба варианта конфигураций. Но есть исключения.
Примеры:
Кератин — основной белок волос и ногтей человека.
Во вторичной структуре имеет полностью альфа-спиральную конфигурацию.
Фиброин — белок натурального шёлка.
Представлен исключительно бета-складчатым слоем во вторичной структуре.
Запоминаем: вторичная структура белка представлена «ступеньками» – бета-складчатым слоем, или «пружинкой» — альфа-спиралью.
3) Третичная структура белка — это компактная, трехмерная упаковка белковой цепи в пространстве. При этом во взаимодействие вступают боковые радикалы альфа-аминокислотных остатков, находящихся в линейной полипептидной цепи на значительном удалении друг от друга, но сближенных в пространстве за счет изгибов этой цепи.
Звучит сложно, но на самом деле всё просто и логично.
Живым организмам нужно много белка. Но даже во вторичной структуре он занимает массу места.
Представь, что у тебя есть очень длинная нитка, которую нужно где-то хранить. Что ты выберешь: укладывать её по всему полу последовательно или смотать в клубок?
Ответ очевиден: в клубке эта нитка займет гораздо меньше места.
Природа придумала способы компактного хранения задолго до нас. Она взяла вторичные структуры белка и, фигурально выражаясь, смотала их в клубок — глобулу. «Сматывание» происходит за счет ионных, дисульфидных связей и гидрофобных взаимодействий.
“Нитки” клубка–глобулы — это вторичные структуры белка: альфа-спирали и бета-складчатые слои.
Кроме сматывания в клубок, природа может также закрутить спирали и слои в жгуты. Так формируется фибрилла — еще один вариант третичной структуры белка.
Примеры:
Альбумин – яичный белок.
Относится к глобулярным белкам.
Коллаген, актин и миозин – белки мышечных волокон и сухожилий.
В третичной структуре образуют фибриллу.
Запоминаем: третичная структура белка может быть представлена «клубком» — глобулой, или «жгутом» — фибриллой.
4) Четвертичная структура белка — объединение нескольких глобул.
Представь себе клубки ниток, запутавшиеся между собой — и ты поймешь, как выглядит четвертичная структура.
«Запутываются» глобулы благодаря ионам тяжелого металла.
Пример:
Гемоглобин — железосодержащий белок красных кровяных клеток
В его составе есть 4 гема (так называют его белковые части) и ион Fe3+. Это типичный белок четвертичной структуры.
Чем сложнее структура белка — тем сложнее его переработать. Поэтому нашему организму тяжело справляться с белковыми молекулами в составе бактерий, вирусов и простейших паразитов.
Однако сложные структуры белка можно «распутать» — вызвать денатурацию.
Денатурация — изменение структуры и потеря белком его природных свойств под воздействием каких-либо факторов.
Среди этих факторов:
— антисептики
— ультрафиолет
— высокие температуры (у разных белков разный предел. Например, белки в клетках мышц начинают денатурировать при температуре 40-45°С — поэтому она так опасна для человека).
При денатурации белки сворачиваются и частично разрушаются — организму становится проще их переварить. Именно с этой целью мы варим, жарим и тушим мясные продукты.
Пример:
Приготовление яичницы.
Прозрачный в сыром яйце белок под воздействием высокой температуры сворачивается и теряет имеющуюся структуру.
У большинства белков денатурация необратима. Но, когда восстановить структуру белков всё же можно (т.е. когда не произошло разрушение первичной структуры), процесс восстановления называют ренатурацией.
А мы поможем восстановить все пробелы в знаниях перед ЕГЭ по биологии. Записывайся на бесплатный вводный урок в Сотку, мы расскажем, как подготовиться с любого уровня на нужный балл.

Функции белков
Без белков само существование живых организмов представить нельзя. Знаешь, почему? Потому что в организме белки выполняют все основные функции, кроме функций хранения и передачи наследственной информации.
Вот функции белков:
1) Каталитическая.
Ферменты, которые значительно ускоряют химические процессы в организме — это тоже белки, самый крупный и специализированный их класс. Именно ферменты обеспечивают протекание в клетке многочисленных химических реакций, совокупность которых составляет обмен веществ или метаболизм.
Примеры:
Пищеварительные ферменты, участвующие в переваривании пищи: пепсин, липаза, амилаза, мальтаза.
2) Структурная (строительная).
Белки входят в состав живых клеток, они — материал для роста организма. Волокна мышечной ткани, которая обеспечивает нам движение, тоже состоят из белка. Из него же сделаны отмершие структуры — шерсть, волосы и ногти, которые у человека выполняют декоративную функцию, а вот у животных способствуют выживанию.
Примеры:
Основа соединительной ткани организма — белки коллаген, кератин и эластин.
3) Двигательная.
Некоторые молекулы белка преобразовывают химическую энергию в механическую работу.
Примеры:
Актин и миозин приводят в движение клетки крови, сокращают мышцы у животных. Они же двигают реснички и жгутики одноклеточных организмов.
4) Транспортная.
Эту функцию осуществляют два типа белков:
— белки клеточных мембран (переносят вещества из окружающей среды в клетку и обратно)
— белки крови (связывают и переносят по организму различные вещества)
Примеры:
Гемоглобин — переносит кислород из легких в ткани.
Трансферрин — переносит ионы железа.
Сывороточный альбумин — переносит свободные жирные кислоты.
5) Защитная
При попадании в организм вирусов, бактерий, чужеродных белков или других полимеров в организме происходит синтез антител — иммуноглобулинов.
Это тоже белки! Они связывают антигены и помогают организму бороться с болезнями.
А без тромбопластина любая царапина заставляла бы нас истекать кровью: этот белок отвечает за свертываемость крови и останавливает кровотечения.
6) Токсины.
Многие живые существа обеспечивают свою защиту или атакуют с помощью токсинов — белков, подавляющих жизненно-важные процессы в клетках других организмов.
7) Регуляторная.
Все физиологические процессы организма регулируются гормонами. Гормоны — это тоже белки.
Примеры:
Инсулин — гормон, регулирующий уровень глюкозы в клетках.
Пролактин — гормон, регулирующий выработку молока и менструальный цикл.
Соматотропин – гормон роста.
8) Энергетическая.
В крайне редких случаях (например, при голодании) организм расщепляет белки для получения энергии. Это происходит, когда израсходованы запасы гликогена и жира, и может приводить к падению мышечной массы, заболеваниям кожи и других органов.
9) Запасающая.
Иногда в структурах, связанных с размножением, белки откладываются “про запас”.
Примеры:
Белки откладываются в семенах многих растений (алейроновые зерна).
Овальбумин — белок, запас которого есть в яйцах животных.
В каких продуктах содержится белок?
Белки бывают животные и растительные.
Животные белки — те, что содержатся в продуктах животного происхождения (мясо, рыба, морепродукты, яйца и молочные продукты).
Растительные белки — те, что содержатся в продуктах растительного происхождения (бобовые, орехи, крупы, овощи, соя). Это тоже белок, но его значительно меньше, чем в животных продуктах. Кроме того, большинство растительных белков не содержат всех девяти незаменимых аминокислот, в них мало триптофана, лизина и изолейцина.

Проверь себя
Что из перечисленного относится к третичной структуре белка?
— цепочка альфа-аминокислот
— глобула
— бета-складчатый слой
Изменение структуры и потеря белком его природных свойств под воздействием каких-либо факторов — это…
— ренатурация
— денатурация
— фибриллизация
Какую функцию не выполняют белки?
— передача наследственной информации
— защита организма
— ускорение химических процессов в организме